Katalytische Phenolhydroxylierung mit Sauerstoff: Substratvielfalt jenseits der Proteinmatrix von Tyrosinase1. (22nd April 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Hoffmann, Alexander; Citek, Cooper; Binder, Stephan; Goos, Arne; Rübhausen, Michael; Troeppner, Oliver; Ivanović‐Burmazović, Ivana; Wasinger, Erik C.; Stack, T. Daniel P.; Herres‐Pawlis, Sonja
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 20(2013)
• Page Start: 5508
• Page End: 5512
• Publication Date: 2013-04-22
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201301249
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Ein neuer Katalysator</bold> (siehe Struktur) hydroxyliert Phenole mit O₂ über einen stabilen Side‐on‐Peroxido‐Komplex, der eine ähnliche Ligandenumgebung und spektroskopische Eigenschaften wie das aktive Zentrum der Tyrosinase aufweist. Phenolate (auch nichtbiologische Substrate) können katalytisch zu Chinonen bei Raumtemperatur in Gegenwart von NEt₃ oxidiert werden. Die Reaktion verläuft im Einklang mit dem Enzymmechanismus.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1zsxf2gm" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>