Katalytische Phenolhydroxylierung mit Sauerstoff: Substratvielfalt jenseits der Proteinmatrix von Tyrosinase1. (22nd April 2013) - Hoffmann, Alexander; Citek, Cooper; Binder, Stephan; Goos, Arne; Rübhausen, Michael; Troeppner, Oliver; Ivanović‐Burmazović, Ivana; Wasinger, Erik C.; Stack, T. Daniel P.; Herres‐Pawlis, Sonja
<x xml:space="preserve">Abstract</x> Ein neuer Katalysator (siehe Struktur) hydroxyliert Phenole mit O2 über einen stabilen Side‐on‐Peroxido‐Komplex, der eine ähnliche Ligandenumgebung und spektroskopische Eigenschaften wie das aktive Zentrum der Tyrosinase aufweist. Phenolate (auch nichtbiologische Substrate) können katalytisch zu Chinonen bei Raumtemperatur in Gegenwart von NEt3 oxidiert werden. Die Reaktion verläuft im Einklang mit dem Enzymmechanismus.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"> </boxed-text>