Controlling Helix Formation in the γ‐Peptide Superfamily: Heterogeneous Foldamers with Urea/Amide and Urea/Carbamate Backbones1. (4th March 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Pendem, Nagendar; Nelli, Yella Reddy; Douat, Céline; Fischer, Lucile; Laguerre, Michel; Ennifar, Eric; Kauffmann, Brice; Guichard, Gilles
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 15(2013)
• Page Start: 4241
• Page End: 4245
• Publication Date: 2013-03-04
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201209838
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Eine Faltung für alle</bold>: Foldamere der γ‐Peptid‐Überfamilie mit heterogenem aliphatischem Rückgrat und verschiedenen Kombinationen von Harnstoff/Amid(U/A)‐ und Harnstoff/Carbamat(U/C)‐Einheiten werden vorgestellt. Strukturstudien mit Einzelatomauflösung zeigen wasserstoffverbrückte helikale Strukturen wie in kognaten U_{<italic>n</italic>}‐Homooligomeren.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1x47g53c" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>