Die Konformation der Prionendomäne von Sup35: isoliert und im Kontext des Volllängen‐Proteins1. (9th October 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Luckgei, Nina; Schütz, Anne K.; Bousset, Luc; Habenstein, Birgit; Sourigues, Yannick; Gardiennet, Carole; Meier, Beat H.; Melki, Ronald; Böckmann, Anja
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 48(2013)
• Page Start: 12974
• Page End: 12978
• Publication Date: 2013-10-09
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201304699
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Das Ganze ist nicht die Summe der Teile</bold>: Fibrillen bilden sich sowohl vom Volllängen‐Sup35‐Prionenprotein als auch von seiner isolierten NM‐Domäne. Eine Konformationsanalyse der beiden Proteine belegt, dass Sup35NM und seine Fragmente – oft als bequeme Modelle verwendet, um die Bildung von Prionfibrillen zu untersuchen – eine ganz andere Konformation der Prionendomäne zeigen.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg4t71kfsf" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>