Die Konformation der Prionendomäne von Sup35: isoliert und im Kontext des Volllängen‐Proteins1. (9th October 2013) - Luckgei, Nina; Schütz, Anne K.; Bousset, Luc; Habenstein, Birgit; Sourigues, Yannick; Gardiennet, Carole; Meier, Beat H.; Melki, Ronald; Böckmann, Anja
<x xml:space="preserve">Abstract</x> Das Ganze ist nicht die Summe der Teile: Fibrillen bilden sich sowohl vom Volllängen‐Sup35‐Prionenprotein als auch von seiner isolierten NM‐Domäne. Eine Konformationsanalyse der beiden Proteine belegt, dass Sup35NM und seine Fragmente – oft als bequeme Modelle verwendet, um die Bildung von Prionfibrillen zu untersuchen – eine ganz andere Konformation der Prionendomäne zeigen.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"> </boxed-text>