Analyse der magnetischen Eigenschaften des FeMo‐Cofaktors der Nitrogenase mittels Einkristall‐EPR‐Spektroskopie1. (8th August 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Spatzal, Thomas; Einsle, Oliver; Andrade, Susana L. A.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 38(2013)
• Page Start: 10303
• Page End: 10306
• Publication Date: 2013-08-08
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201303000
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Das katalytische Zentrum</bold> der Nitrogenase, der [Mo:7Fe:9S:C]:Homocitrat‐FeMo‐Cofaktor, ist ein <italic>S</italic>=3/2‐System mit einem rhombischen magnetischen <bold>g</bold>‐Tensor. Einkristall‐EPR‐Spektroskopie wurde in Kombination mit Röntgenbeugung eingesetzt, um die relative Orientierung von <bold>g</bold>‐Tensor und Clusterstruktur zu bestimmen. Die Proteinumgebung beeinflusst die elektronische Struktur des FeMo‐Cofaktors und gibt bevorzugte Orientierungen von möglicher funktioneller Relevanz vor.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg37r9qqgj" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>