Der Inhibitionsmechanismus der caseinolytischen Protease (ClpP)1. (30th January 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Gersch, Malte; Gut, Felix; Korotkov, Vadim S.; Lehmann, Johannes; Böttcher, Thomas; Rusch, Marion; Hedberg, Christian; Waldmann, Herbert; Klebe, Gerhard; Sieber, Stephan A.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 10(2013)
• Page Start: 3083
• Page End: 3088
• Publication Date: 2013-01-30
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201204690
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Catch me if you can!</bold> Die ClpP‐Protease ist ein integraler Bestandteil der Protein‐Homöostase und kann effizient durch β‐Lactone gehemmt werden. Eine Kombination aus molekularem Modelling, Mutagenese und Kinetikstudien enthüllt jetzt den Mechanismus der ClpP‐Inhibition: Eine hydrophobe Tasche neben dem aktiven Zentrum ermöglicht die Bindung von aliphatischen und aromatischen Resten. Das bevorzugte Stereoisomer adressiert das Oxyanion‐Loch.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1ts9vnsk" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>