Intrinsisch ungeordnete Osteopontin‐Fragmente ordnen sich während der interfazialen Calciumoxalat‐Mineralisierung. (16th July 2021)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Lu, Hao; Ng, David Yuen Wah; Lieberwirth, Ingo; Weidner, Tobias; Bonn, Mischa
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 133:Number 34(2021)
• Page Start: 18725
• Page End: 18729
• Publication Date: 2021-07-16
• Subjects: Grenzfläche -- Calciumxoxalat-Mineralisierung -- Nierenstein -- Osteopontin -- Summen-Frequenz-Generationsspektroskopie; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.202105768
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract: Calciumoxalat ist der Hauptbestandteil von Nierensteinen. Das saure Osteopontin (OPN)‐Protein im Urin kann das Wachstum von CaC2 O4 ‐Kristallen hemmen und wirkt so als Inhibitor der Mineralisation. Studien in Bulk‐Lösung belegten die Wichtigkeit der Bindung und Erkennung von OPN an der CaC2 O4 ‐Mineraloberfläche, allerdinngs fehlen noch Einblicke in das aktive Zentrum auf molekularer Ebene während der CaC2 O4 ‐Mineralisierung. Wir studieren die Struktur des zentralen OPN‐Fragments und seine Wechselwirkung mit Ca 2+ und CaC2 O4 an der Wasser‐Luft‐Grenzfläche mittels oberflächenspezifischer nichtlinearer Schwingungsspektroskopie. Während OPN‐Peptide in Lösung weitgehend ungeordnet bleiben, faltet die bidentate Bindung von Ca 2+ ‐Ionen die Peptide an der Grenzfläche zu gut geordneten und assemblierten β‐Turn‐Motiven zurück. Die Mineralisierung wird durch ein Intermediat gesteuert, das die strukturelle Freiheit des Rückgrats und der bindenden Seitenketten freigibt. Diese Einblicke in die mineralische Grenzfläche sind wichtig für das Verständnis der Entwicklung von Nierensteinen und möglicherweise relevant für die CaC2 O4 ‐Biomineralisation. Abstract : Die Struktur und Interaktion des zentralen Osteopontin‐Peptids aus Urin an der Luft‐Wasser‐Grenzfläche und während der Calciumoxalat‐Mineralisierung wurden mit oberflächenspezifischer Schwingungsspektroskopie untersucht. Die Peptide an der Grenzfläche zeigen geordnete und assemblierte β‐Turn‐Motive mit Bindung von Ca 2+ und CaC2 O4 ‐Mineralien, im Gegensatz zur ungeordneten Peptidstruktur in Bulk‐Lösung.