Asymmetric β‐Methylation of l‐ and d‐α‐Amino Acids by a Self‐Contained Enzyme Cascade. (11th March 2020)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Liao, Cangsong; Seebeck, Florian P.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 132:Number 18(2020)
• Page Start: 7251
• Page End: 7254
• Publication Date: 2020-03-11
• Subjects: Aminosäuren -- Biokatalyse -- Methyltransferase -- S-Adenosylmethionin -- Stereoselektive C-Alkylierung; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201916025
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract: This report describes a modular enzyme‐catalyzed cascade reaction that transforms l ‐ or d ‐α‐amino acids to β‐methyl‐α‐amino acids. In this process an α‐amino acid transaminase, an α‐keto acid methyltransferase, and a halide methyltransferase cooperate in two orthogonal reaction cycles that mediate product formation and regeneration of the cofactor pyridoxal‐5′‐phosphate and the co‐substrate S‐adenosylmethionine. The only stoichiometric reagents consumed in this process are the unprotected l ‐ or d ‐α‐amino acid and methyl iodide. Abstract : Eine modulare enzymkatalysierte Eintopfreaktion produziert l ‐ und d ‐β‐Methyl‐α‐Aminosäuren aus ungeschützten l ‐ oder d ‐α‐Aminosäuren. In diesem System arbeiten eine α‐Aminosäure‐Transaminase (TA), eine α‐Ketosäure‐Methyltransferase (MT) und eine Halogenid‐Methyltransferase (HMT) in zwei orthogonalen Reaktionszyklen zusammen, um die Produktbildung und Regeneration des Kofaktors Pyridoxal‐5′‐phosphat und des Kosubstrats S‐Adenosylmethionin zu vermitteln.