Die atomare dreidimensionale Struktur von Amyloid‐β‐Fibrillen mit der Osaka‐Mutation. (13th November 2014)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Schütz, Anne K.; Vagt, Toni; Huber, Matthias; Ovchinnikova, Oxana Y.; Cadalbert, Riccardo; Wall, Joseph; Güntert, Peter; Böckmann, Anja; Glockshuber, Rudi; Meier, Beat H.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 127:Number 1(2015)
• Page Start: 337
• Page End: 342
• Publication Date: 2014-11-13
• Subjects: Alzheimer‐Krankheit -- Amyloide -- Festkörper‐NMR‐Spektroskopie -- Strukturaufklärung; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201408598
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract: Trotz der zentralen Bedeutung für das Verständnis der molekularen Grundlage der Alzheimer‐Krankheit (AK), gibt es bisher wenig Wissen über die hochaufgelösten Strukturen von Fibrillen des Amyloid‐β(Aβ)‐Peptids. Wir präsentieren hier eine atomar aufgelöste Struktur von Fibrillen des Aβ1‐40‐Peptids mit der Osaka‐Mutation (E22Δ), die mit früh auftretender AK in Zusammenhang steht. Die Struktur, die sich grundlegend von allen bisher vorgestellten Aβ‐Modellen unterscheidet, basiert auf einer großen Anzahl eindeutiger intra‐ und intermolekularer Abstandsbeschränkungen ("distance restraints"). Abstract : Die Fibrillenstruktur des Aβ1‐40‐Peptids mit der Osaka‐Mutation (E22Δ), die mit früh auftretender Alzheimer‐Erkrankung in Zusammenhang steht, wurde in atomarer Auflösung erhalten und unterscheidet sich grundlegend von allen bisher vorgeschlagenen Aβ‐Modellen: Sie ist komplex geordnet, wobei sich die Deletionsmutation in einer β‐Schleife der Struktur befindet.