Rücktitelbild: Transesterification of Non‐Activated Esters Promoted by Small Molecules Mimicking the Active Site of Hydrolases (Angew. Chem. 35/2022). (15th August 2022)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Garrido‐González, José J.; Sánchez‐Santos, Estela; Habib, Asmaa; Cuevas Ferreras, Ángel V.; Sanz, Francisca; Morán, Joaquín R.; Fuentes de Arriba, Ángel L.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 134:Number 35(2022)
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• Publication Date: 2022-08-15
• Subjects: Artificial Hydrolase -- Enzyme Mimic -- Organocatalysis -- Oxyanion Hole -- Transesterification; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.202208981
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract : Ein kleines synthetisches Enzym ist erstmals in der Lage, die Umesterung von unaktivierten Estern unter neutralen und milden Bedingungen durchzuführen. Inspiriert von der katalytischen Maschinerie von Chymotrypsin und N‐terminalen Hydrolasen, zeigen José J. Garrido‐González, Ángel L. Fuentes de Arriba et al. in ihrem Forschungsartikel (e202206072 ), dass ein kleines Molekül, das die katalytische Triade und das Oxyanionloch von Hydrolasen nachahmt, im Reagenzglas die katalytischen Eigenschaften hydrolytischer Enzyme nachbilden kann.