Wechselwirkung von Polyelektrolyt‐Architekturen mit Proteinen und Biosystemen. (26th October 2020) - Achazi, Katharina; Haag, Rainer; Ballauff, Matthias; Dernedde, Jens; Kizhakkedathu, Jayachandran N.; Maysinger, Dusica; Multhaup, Gerd
Abstract: Gegenionen, die die Ladungen von Polyelektrolyten wie DNA oder Heparin neutralisieren, können im Wasser dissoziieren und beeinflussen stark deren Wechselwirkung mit Biomolekülen, insbesondere mit Proteinen. In diesem Artikel geben wir einen Überblick über Studien zur Wechselwirkung von Proteinen mit Polyelektrolyten und den Nutzen dieses Wissens für die medizinische Forschung. Hauptantriebskraft für die Bindung von Proteinen an Polyelektrolyte ist die Freisetzung von Gegenionen: Positiv geladene Bereiche des Proteins werden hierbei zu mehrwertigen Gegenionen des Polyelektrolyten, sodass zuvor gebundene Gegenionen des Polyelektrolyten freigesetzt werden und sich zugleich die Entropie erhöht, wie wir anhand von Studien zu Wechselwirkung von Proteinen mit natürlichen und synthetischen Polyelektrolyten zeigen. Ein Schwerpunkt liegt dabei auf sulfatierten dendritischen Polyglycerinen (dPGS). Die Literatur zeigt, dass wir Fortschritte beim Verständnis der Ladungs‐Ladungs‐Wechselwirkung in biologisch relevanten Systemen machen. Die Forschung auf diesem Gebiet wird die Entwicklung synthetischer Polyelektrolyte für die Medizin voranbringen. Abstract : Polyelektrolyte wie DNA oder Heparin sind lange lineare oder verzweigte geladene Makromoleküle. Gegenionen, die diese Ladungen neutralisieren, können im Wasser dissoziieren und bestimmen weitgehend die Wechselwirkung eines solchen Polyelektrolyten mit Biomolekülen. Dieser Artikel gibt einen Überblick über Studien zur Wechselwirkung von Proteinen mit Polyelektrolyten und die Nutzung des Wissens für die medizinische Forschung.