Innentitelbild: Das Konformationsgleichgewicht des Neuropeptid‐Y2‐Rezeptors in Lipidmembranen (Angew. Chem. 52/2020). (12th November 2020)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Krug, Ulrike; Gloge, Anika; Schmidt, Peter; Becker‐Baldus, Johanna; Bernhard, Frank; Kaiser, Anette; Montag, Cindy; Gauglitz, Marcel; Vishnivetskiy, Sergey A.; Gurevich, Vsevolod V.; Beck‐Sickinger, Annette G.; Glaubitz, Clemens; Huster, Daniel
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 132:Number 52(2020)
• Page Start: 23550
• Page End: 23550
• Publication Date: 2020-11-12
• Subjects: Arrestin -- Molekulare Schalter -- NMR-Spektroskopie -- Rezeptoren -- Strukturelle Dynamik; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.202014454
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract : NMR‐Spektroskopie beleuchtet die Rezeptoraktivierung: Molekulare Schalter sind konservierte Motive von G‐Protein‐gekoppelten Rezeptoren, die während der Aktivierung ihre Struktur ändern. Tryptophanreste sind häufig Teil dieser molekularen Schalter und können Einblicke in die Rezeptoraktivierung liefern. Daniel Huster et al. nutzen in ihrem Forschungsartikel auf S. 24062 NMR‐Spektroskopie, um Strukturänderungen des Neuropeptid‐Y1‐Rezeptors mit atomarer Auflösung zu beschreiben, indem Änderungen der chemischen Verschiebung von sechs nativen Tryptophanen analysiert werden.