In MOF eingebettete Enzyme für die kontinuierliche Durchflusskatalyse in wässrigen und organischen Lösungsmitteln. (9th March 2022)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Greifenstein, Raphael; Ballweg, Tim; Hashem, Tawheed; Gottwald, Eric; Achauer, David; Kirschhöfer, Frank; Nusser, Michael; Brenner‐Weiß, Gerald; Sedghamiz, Elaheh; Wenzel, Wolfgang; Mittmann, Esther; Rabe, Kersten S.; Niemeyer, Christof M.; Franzreb, Matthias; Wöll, Christof
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 134:Number 18(2022)
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• Publication Date: 2022-03-09
• Subjects: Biokatalyse -- Enzyme -- Immobilisierung -- Kontinuierliche Reaktoren -- Metallorganische Gerüste; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.202117144
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract: Um das Potenzial von Enzymen in der zellfreien Biokatalyse voll auszuschöpfen, ist eine Stabilisierung der katalytisch aktiven Proteine und deren Integration in effiziente Reaktorsysteme erforderlich. Obwohl in den letzten Jahren erste Schritte zur Immobilisierung solcher Biomoleküle in metallorganischen Gerüsten (MOFs) unternommen wurden, waren diese Demonstrationen auf Batch‐Experimente und wässrige Bedingungen beschränkt. Hier demonstrieren wir ein kontinuierliches Enzymreaktorsystem auf MOF‐Basis mit hoher Produktivität und Stabilität, das auch für organische Lösungsmittel geeignet ist. Unter wässrigen Bedingungen wurde die Stabilität des Enzyms um das 30‐fache erhöht, und die Raum‐Zeit‐Ausbeute übertraf die mit anderen Enzym‐Immobilisierungsstrategien erzielten Werte um eine Größenordnung. Es ist herauszuheben, dass die hier gezeigte Infiltration der Proteine in das MOF keine zusätzliche Funktionalisierung erfordert, was eine zeit‐ und kosteneffiziente Herstellung der Biokatalysatoren mit markierungsfreien Enzymen ermöglicht. Abstract : Es wurde ein Enzymreaktor mit kontinuierlichem Durchfluss unter Verwendung eines metallorganischen Gerüsts (MOF) zur Immobilisierung des Enzyms entwickelt. Das MOF NU‐1000 wurde in eine HPLC‐Säule gefüllt und mit Esterase beladen, ohne dass das MOF oder das Enzym modifiziert wurden. Es wurde eine hohe Raum‐Zeit‐Ausbeute von 1432 g L −1 h −1 erzielt, und die Stabilität des immobilisierten Enzyms wurde auf das etwa 30‐fache der des freien Enzyms erhöht.