Mechanismusabhängige Regulation der ultraschnellen Dynamik von Wasser an Grenzflächen in Komplexen mit intrinsisch ungeordneten Proteinen. (28th February 2019)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Chowdhury, Aritra; Kovalenko, Sergey A.; Aramburu, Iker Valle; Tan, Piau Siong; Ernsting, Nikolaus P.; Lemke, Edward A.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 131:Number 14(2019)
• Page Start: 4769
• Page End: 4774
• Publication Date: 2019-02-28
• Subjects: Intrinsisch ungeordnete Proteine -- Kernporentransport -- Protein-Protein-Wechselwirkungen -- Solvatationsdynamik -- Zeitaufgelöste Spektroskopie; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201813354
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract: In diesem Beitrag wird das Zusammenspiel von Dynamik und Molekülerkennung bei intrinsisch ungeordneten Proteinen (IDPs) durch die Anwendung von zeitauflösenden Messtechniken im fs‐ bis ns‐Bereich beleuchtet. Die Konformations‐ und Wasserdynamik an Grenzflächen sowie deren Abschwächung durch die Bindung an ein Partnermolekül wurde anhand zweier IDPs, IBB und Nup153FG, untersucht. Beide Proteine binden an denselben Transportrezeptor (Importinβ), jedoch durch grundlegend verschiedene Bindungsmechanismen. Die Fluktuation des Lösungsmittels an der dynamischen Grenzfläche des Nup153FG‐Importinβ‐Komplexes blieb weitgehend ungestört und beschleunigte sich leicht im Vergleich zum ungebundenen Zustand. Im Gegensatz dazu wurde im IBB‐Importinβ‐Komplex eine beträchtliche relative Verlangsamung der Wasserdynamik an der starreren Grenzfläche beobachtet. Die Ergebnisse zeigen eine Korrelation zwischen der Hydratationsdynamik an Grenzflächen und der Plastizität von IDP‐Komplexen, was eine funktionelle Relevanz einer solchen Regulation impliziert, insbesondere auch für den nukleozytoplasmatischen Transport. Abstract : Der Tanz des Wassers : Die Dynamik von Wasser an Grenzflächen von Komplexen mit intrinsisch ungeordneten Proteinen wurde mit einer Kombination spektroskopischer Methoden auf der Femto‐ bis Nanosekunden‐Zeitskala untersucht. Die Ergebnisse liefern neue Einsichten, wie sich die Solvatationsdynamik in Abhängigkeit vom Bindungsmechanismus verändert. Dabei liegt der Fokus auf Proteinen, die eine wichtige Rolle im Kerntransport spielen.