Impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of the hair surface. (9th November 2021)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Masaki, Hitoshi; Sinomiya, Daisuke; Okano, Yuri; Yoshida, Masaki; Iwabuchi, Tokuro
• Is Part Of: International journal of cosmetic science. Volume 43:Number 6(2021)
• Page Start: 764
• Page End: 771
• Publication Date: 2021-11-09
• Subjects: acrolein -- carbonylation -- H2O2 -- hair -- hydrophobicity; Cosmetics -- Periodicals; 668.5505
• DOI: 10.1111/ics.12743
• Languages: English
• ISSNs: 0142-5463

Abstract

Abstract: Objective: The purpose of this study was to clarify the impact of protein carbonylation on the chemical characteristics of the hair surface focusing on hydrophobicity. Methods: First, we examined the validity of methods to evaluate hydrophobicity, one that utilizes the fluorescence of 1‐anilinonaphtalene‐8‐sulfonic acid (1, 8‐ANS) compared with the contact angles against H2 O, of the hair surface chemically modified by alkaline hydrolysis or treated with stearyl ammonium chloride. We measured hairs bleached with H2 O2 or treated with acrolein for fluorescence originating from 1, 8‐ANS, for the contact angle and for changes of functional groups, aldehydes (the degree of carbonylation), NH2, COOH and SH, using fluorescence labelling methods. Results: The fluorescence intensity of 1, 8‐ANS of the hair surface modified chemically correlated well with the contact angles against H2 O. The results indicated that 1, 8‐ANS is suitable for evaluating the hydrophobicity of the hair surface. The hydrophobicity of hairs bleached with H2 O2 or carbonylated with acrolein was decreased. In addition, changes of functional groups in hairs carbonylated with acrolein increased as did those of hairs bleached with H2 O2 . Conclusion: The results suggest that the carbonylation of proteins at the hair surface with aldehydes decreases hydrophobicity and promotes further damage as does bleaching. Résumé: Objectif: l'objectif de cette étude était de clarifier l'impact de la carbonylation des protéines sur les caractéristiques chimiques de la surface des cheveux en se concentrant sur l'hydrophobicité. Méthodes: nous avons d'abord examiné la validité de la méthode d'évaluation de l'hydrophobicité, une méthode qui utilise la fluorescence de l'acide 1‐anilinonaphtalène‐8‐sulfonique (1, 8‐ANS) par rapport aux angles de contact avec l'H2O, de la surface des cheveux chimiquement modifiés par hydrolyse alcaline ou traités par chlorure d'ammonium stéarylique. Nous avons mesuré la fluorescence provenant du 1, 8‐ANS, l'angle de contact et les modifications des groupes fonctionnels, aldéhydes (le degré de carbonylation), NH2, COOH et SH des cheveux décolorés à l'H2O2 ou traités par acroléine, à l'aide de méthodes de marquage par fluorescence. Résultats: l'intensité de la fluorescence du 1, 8‐ANS de la surface des cheveux modifiés chimiquement était bien corrélée aux angles de contact avec l'H2O. Les résultats ont indiqué que le 1, 8‐ANS était adapté à l'évaluation de l'hydrophobicité de la surface des cheveux. L'hydrophobicité des cheveux décolorés à l'H2O2 ou carbonylés à l'acroléine a diminué. De plus, les modifications des groupes fonctionnels des cheveux carbonylés par l'acroléine ont augmenté, tout comme celles des cheveux décolorés à l'H2O2. Conclusion: les résultats suggèrent que la carbonylation des protéines à la surface des cheveux par des aldéhydes diminue l'hydrophobicité et favorise d'autres dommages, tout comme la décoloration.