Kristallstruktur und Spektroskopie offenbaren einen Schwefel‐Liganden am aktiven Zentrum einer O2‐stabilen [FeFe]‐Hydrogenase. (23rd July 2020) - Rodríguez‐Maciá, Patricia; Galle, Lisa M.; Bjornsson, Ragnar; Lorent, Christian; Zebger, Ingo; Yoda, Yoshitaka; Cramer, Stephen P.; DeBeer, Serena; Span, Ingrid; Birrell, James A.
Abstract: [FeFe]‐Hydrogenasen sind die aktivsten natürlich vorkommenden Katalysatoren zur Wasserstofferzeugung. Ihre technologische Anwendung ist jedoch durch ihre extreme Sauerstoffempfindlichkeit begrenzt. Aus sulfatreduzierenden Bakterien können sie aber in dem sauerstoffstabilen Hinact ‐Zustand isoliert werden. Die Struktur dieses Enzyms, sowie der Bildungsmechanismus dieses Zustands sind jedoch bis heute unbekannt. Unsere Kristallstruktur solch einer [FeFe]‐Hydrogenase im Hinact ‐Zustand mit einer Auflösung von 1.65 Å zeigt, dass ein Schwefelligand die freie Koordinationsstelle besetzt. Durch kernresonante inelastische Streuung, Resonanz‐ Raman‐, Infrarot‐ und Röntgenabsorptionsspektroskopie, jeweils in Kombination mit Hybrid‐quantenmechanischen/molekülmechanischen (QM/MM) Berechnungen, konnten wir detaillierte Informationen zu Struktur und Bildung des Hinact ‐Zustands erhalten. Diese Erkenntnisse könnten zur Entwicklung sauerstoffstabiler Hydrogenasen und molekularer Katalysatoren beitragen. Abstract : Caught in the Hinact : [FeFe]‐Hydrogenasen sind hocheffiziente Katalysatoren für die Umwandlung von H2 und H + . Allerdings sind sie höchst O2 ‐empfindlich. Die Kristallstruktur eines O2 ‐stabilen Zustandes einer [FeFe]‐Hydrogenase, komplementäre spektroskopische Studien und molekulare Berechnungen offenbaren einen Schwefelliganden im aktiven Zentrum und ermöglichen weitreichende mechanistische Einblicke in die Sauerstoffstabilität von Proteinen.