Bioorthogonale enzymatische Aktivierung maskierter Verbindungen. (10th September 2015)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Ritter, Cornelia; Nett, Nathalie; Acevedo‐Rocha, Carlos G.; Lonsdale, Richard; Kräling, Katja; Dempwolff, Felix; Hoebenreich, Sabrina; Graumann, Peter L.; Reetz, Manfred T.; Meggers, Eric
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 127:Number 45(2015)
• Page Start: 13640
• Page End: 13644
• Publication Date: 2015-09-10
• Subjects: Bioorthogonalität -- Cytochrome -- Maskierung -- Proteindesign -- Schutzgruppen; Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201506739
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

Abstract: Wir berichten über die Verwendung evolvierter Varianten von Cytochrom‐P450‐Monooxygenasen als hochaktive und hochselektive Katalysatoren für die bioorthogonale Aktivierung Propargylether‐ und Benzylether‐maskierter Substrate, einschließlich der erfolgreichen Entschützung in lebenden E. coli . Docking‐Studien und Moleküldynamik‐Simulationen stützen die beobachtete Selektivität. Diese Studie veranschaulicht den möglichen Nutzen von bioorthogonalen Paaren aus Enzym und Schutzgruppe für Anwendungen in den Lebenswissenschaften. Abstract : Wie man entkommt: Evolvierte Cytochrom‐P450‐Monooxygenasen werden genutzt, um Propargylether‐ und Benzylether‐maskierte Fluorophore in vitro und in lebenden E. coli zu entschützen. Solch bioorthogonale Paare aus Enzym und Schutzgruppe ermöglichen die selektive Freisetzung bildgebender Verbindungen oder die katalytische Aktivierung von Wirkstoffvorläufern an deren Zielort.