Strukturelle Einblicke in den Mo‐Cofaktor‐Einbau in Sulfitoxidase durch ortsspezifische Spinmarkierung. (18th August 2015)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Hahn, Aaron; Engelhard, Christopher; Reschke, Stefan; Teutloff, Christian; Bittl, Robert; Leimkühler, Silke; Risse, Thomas
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 127:Number 40(2015)
• Page Start: 12033
• Page End: 12037
• Publication Date: 2015-08-18
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201504772
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="main" xml:lang="de"> <title>Abstract</title> <p>Einkernige Molybdoenzyme katalysieren eine Vielzahl von Redoxreaktion und sind in allen Reichen des Lebens hoch konserviert. Dieser Artikel beschäftigt sich mit der Frage, wie der Molybdän‐Cofaktor (Moco) in die Apoform humaner Sulfitoxidase (hSO) eingebaut wird. Hierbei wird ortsspezifische Spinmarkierung genutzt, um intramolekulare Abstände im Nanometerbereich zu bestimmen. In vergleichenden Messungen an Holo‐ und Apoformen verschiedener Varianten von hSO wurden Strukturunterschiede festgestellt, die auf eine kurze Schleife (Reste 263–273) in der Moco‐Domäne beschränkt sind. Eine Klappbewegung dieser Schleife ermöglicht den Zugang zur Moco‐Bindungstasche in der Apoform und liefert eine mögliche Erklärung für die zuvor beobachtete In‐vitro‐Rekonstitution von Apo‐hSO mit Moco. Ein solches Bindungsmotiv kann in strukturell verwandten Molybdoenzymen in einer Reihe verschiedener Organismen identifiziert werden, was auf einen gemeinsamen Mechanismus zum Moco‐Einbau schließen lässt.</p> </abstract>