Chemische Evolution eines bakteriellen Proteoms1. (1st July 2015)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Hoesl, Michael Georg; Oehm, Stefan; Durkin, Patrick; Darmon, Elise; Peil, Lauri; Aerni, Hans‐Rudolf; Rappsilber, Juri; Rinehart, Jesse; Leach, David; Söll, Dieter; Budisa, Nediljko
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 127:Number 34(2015)
• Page Start: 10168
• Page End: 10172
• Publication Date: 2015-07-01
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201502868
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="main" xml:lang="de"> <title>Abstract</title> <p>Der natürliche Satz an Aminosäuren innerhalb des genetischen Codes wurde durch kontinuierliche Evolution von Escherichia coli so modifiziert, dass diese in Gegenwart der synthetischen Aminosäure <sc>L</sc>‐β‐(Thieno[3, 2‐b]pyrrolyl)alanin ([3, 2]Tpa) als alleiniges Surrogat zur kanonischen Aminosäure <sc>L</sc>‐Tryptophan (Trp) wachsen. Mittels Langzeit‐Kultivierung in synthetischem Nährmedium konnten Bakterien evolviert werden, die diese Substitution im Proteom an allen 20899 TGG‐Codons im Genom von E. coli W3110 aufweisen. Die erzeugten Bakterien mit naturfremder Aminosäurezusammensetzung zeigen robustes Wachstum selbst in Abwesenheit von Tryptophan. Unsere Experimente stellen einen richtungweisenden Ansatz zur Evolution synthetischer Zellen mithilfe alternativer biochemischer Basiskomponenten dar.</p> </abstract>