Struktur und Reaktionsmechanismus der Pyrrolysinsynthase (PylD)1. (29th May 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Quitterer, Felix; Beck, Philipp; Bacher, Adelbert; Groll, Michael
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 27(2013)
• Page Start: 7171
• Page End: 7175
• Publication Date: 2013-05-29
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201301164
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Der letzte Schritt</bold> der Biosynthese der 22. genetisch kodierten Aminosäure Pyrrolysin wird katalysiert durch PylD, eine strukturell und mechanistisch einzigartige Dehydrogenase. Im Rahmen der Reaktion durchläuft die N‐terminale Helix Konformationsänderungen im Sinne eines „Induced‐fit"‐Mechanismus. Mehrere Schritte der Reaktionsabfolge werden durch Komplexstrukturen von PylD mit Substrat und Produkt der direkten Beobachtung zugänglich.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg22f1k33p" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>