Chemischer "Bypass" des Intein‐katalysierten N‐S‐Acyltransfers im Proteinspleißen1. (6th March 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Binschik, Jens; Mootz, Henning D.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 15(2013)
• Page Start: 4354
• Page End: 4358
• Publication Date: 2013-03-06
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201208863
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Gespleißt</bold>: Eine <italic>N</italic>‐Methylgruppe wurde an der zu spaltenden Peptidbindung in einem semisynthetischen Intein‐Vorläuferprotein eingeführt. Diese chemische Modifikation bewirkte Thioesterbildung und Proteinspleißen in Abwesenheit des sonst essentiellen Block‐B‐Histidins. Das Ergebnis demonstriert die Rolle des Histidins in der Grundzustandsdestabilisierung und schließt andere diskutierte Rollen dieser Aminosäure aus.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1x47g39n" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>