Probing the Conformational Diversity of Cancer‐Associated Mutations in p53 with Ion‐Mobility Mass Spectrometry1. (14th March 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Jurneczko, Ewa; Cruickshank, Faye; Porrini, Massimiliano; Clarke, David J.; Campuzano, Iain D. G.; Morris, Michael; Nikolova, Penka V.; Barran, Perdita E.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 16(2013)
• Page Start: 4466
• Page End: 4470
• Publication Date: 2013-03-14
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201210015
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Konformative Flexibilität</bold>: Die DNA‐Bindungsdomäne des Tumorsuppressorproteins p53 (siehe Bild) wird mithilfe von Ionenmobilitäts‐Massenspektrometrie charakterisiert. Wildtyp‐p53 und bekannte karzinogene Einzelpunktmutationen zeigen nach dem Transfer in das lösungsmittelfreie Umfeld eines Massenspektrometers verschiedene konformative Zustände.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1x4771sz" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>