Pyrrolysin‐Synthase (PylD) katalysiert die Bildung von Pyrrolin‐ und Tetrahydropyridinringen in Aminosäuren1. (10th June 2014)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Quitterer, Felix; Beck, Philipp; Bacher, Adelbert; Groll, Michael
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 126:Number 31(2014)
• Page Start: 8289
• Page End: 8292
• Publication Date: 2014-06-10
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201402595
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="main" xml:lang="de"> <title>Abstract</title> <p>Die Dehydrogenase PylD katalysiert den letzten Schritt der Pyrrolysin‐Biosynthese, indem sie das Isopeptid <sc>L</sc>‐Lysin‐Nε‐3<italic>R</italic>‐Methyl‐<sc>D</sc>‐ornithin zur zweiundzwanzigsten proteinogenen Aminosäure umsetzt. Hier zeigen wir, wie PylD für die oxidative Umwandlung verschiedener Isopeptide zu neuen Aminosäuren genutzt werden kann. Die Kombination von chemischer Synthese, Enzymkinetik und Röntgenkristallographie ermöglicht eine genaue Beschreibung der Reaktionsfolge für PylD zur Synthese von Pyrrolin‐ und Tetrahydropyridinringen als Bestandteile von Pyrrolysin‐Analoga.</p> </abstract>