Bestimmung transienter Konformationszustände von Proteinen durch Festkörper‐R1ρ‐Relaxationsdispersions‐NMR‐Spektroskopie1. (18th March 2014)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Ma, Peixiang; Haller, Jens D.; Zajakala, Jérémy; Macek, Pavel; Sivertsen, Astrid C.; Willbold, Dieter; Boisbouvier, Jérôme; Schanda, Paul
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 126:Number 17(2014)
• Page Start: 4400
• Page End: 4405
• Publication Date: 2014-03-18
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201311275
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="main" xml:lang="de"> <title>Abstract</title> <p>Die Funktion von Proteinen basiert auf der Fähigkeit, eine Vielfalt an Zuständen einzunehmen, die sich in ihren Strukturen und freien Energien unterscheiden. Um eine Proteinfunktion zu verstehen, gilt es daher herauszufinden, wie die verschiedenen, thermisch zugänglichen Konformationen miteinander verbunden sind und welche Strukturen und relativen Energien sie aufweisen. Viele biomolekulare Reaktionen laufen innerhalb von Mikro‐ bis Millisekunden ab, weshalb diese Zeitskala von zentraler (und funktioneller) Bedeutung ist. Wir zeigen hier, dass R_1ρ‐Relaxationsdispersionsexperimente in Festkörper‐NMR mit Rotation am magischen Winkel Einblicke in die Thermodynamik und Kinetik solcher Austauschprozesse gibt, und dass auch strukturelle Parameter über kurzlebige Zustände erhalten werden können.</p> </abstract>