Nutzung natürlicher Proteinsymmetrie zum Design lichtschaltbarer Enzyminhibitoren1. (25th November 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Reisinger, Bernd; Kuzmanovic, Natascha; Löffler, Patrick; Merkl, Rainer; König, Burkhard; Sterner, Reinhard
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 126:Number 2(2014)
• Page Start: 606
• Page End: 609
• Publication Date: 2013-11-25
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201307207
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="main" xml:lang="de"> <title>Abstract</title> <p>Die Aktivität des metabolischen Schlüsselenzyms PriA aus <italic>Mycobacterium tuberculosis</italic> (<italic>mt</italic>PriA) kann reversibel durch Licht kontrolliert werden. Auf der Grundlage des Dithienylethen‐Gerüsts wurden entsprechend der zweifachen Rotationssymmetrie des Proteins symmetrische Inhibitoren mit terminalen Ankern entworfen. Durch Schalten vom flexiblen, offenen Isomer zur starren, geschlossenen Form wurde die Inhibitionsaktivität um eine Größenordnung reduziert.</p> </abstract>