Screening und Charakterisierung von Protein‐modifizierenden Naturstoffen durch MALDI‐Massenspektrometrie bringen starke SIRT1‐ und p300‐Inhibitoren hervor1. (8th April 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Holzhauser, Susanne; Freiwald, Anja; Weise, Christoph; Multhaup, Gerd; Han, Chung‐Ting; Sauer, Sascha
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 19(2013)
• Page Start: 5277
• Page End: 5281
• Publication Date: 2013-04-08
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201207325
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Eine direkte MALDI‐MS‐Methode</bold> ermöglicht das Screening sowie die Charakterisierung von Substanzen, die die Aktivität von Proteinen modifizieren, in unverfälschter Weise. Das Verfahren umgeht Probleme, die aus dem Einsatz autofluoreszierender Substanzen herrühren. Unter Anwendung geeigneter Substratpeptide und Versuchsbedingungen können verschiedene posttranslational aktive Enzyme wie Deacetylasen, Acetyltransferasen, Kinasen, Phosphatasen oder Methyltransferasen untersucht werden.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1zsxcsw4" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>