C‐4‐Modifikation von Sialosiden verstärkt die Bindung an Siglec‐2 (CD22) – auf dem Weg zu potenten Siglec‐Inhibitoren für eine Immunglykotherapie1. (25th February 2013)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Kelm, Sørge; Madge, Paul; Islam, Tasneem; Bennett, Ryan; Koliwer‐Brandl, Hendrik; Waespy, Mario; von Itzstein, Mark; Haselhorst, Thomas
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 13(2013)
• Page Start: 3704
• Page End: 3708
• Publication Date: 2013-02-25
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201207267
• Languages: German
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Neue Sialinsäurederivate</bold> wurden gleichzeitig an den Positionen C‐4 und C‐9 von Neu5Aα2Me modifiziert. Dabei wurde eine Leitsubstanz identifiziert, die sub‐μ<sc>M</sc> Affinitäten zu Siglec‐2 aufweist und so einen Weg für die Immunglykotherapie von Autoimmunerkrankungen und B‐Zell‐vermittelten Non‐Hodgkin‐Lymphomen ebnen könnte. Das Bild zeigt das Homologiemodell der Bindungsstelle von Siglec‐2 mit gebundener Leitsubstanz 9‐Biphenylcarboxamido‐4‐<italic>m</italic>‐nitrophenylcarboxamido‐Neu5AcαMe.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1v7jwgvg" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>