Intrinsically Disordered p53 and Its Complexes Populate Compact Conformations in the Gas Phase1. (9th July 2012)

• Record Type: Journal Article
• Authors: Pagel, Kevin; Natan, Eviatar; Hall, Zoe; Fersht, Alan R.; Robinson, Carol V.
• Is Part Of: Angewandte Chemie. Volume 125:Number 1(2013)
• Page Start: 379
• Page End: 383
• Publication Date: 2012-07-09
• Subjects: Chemistry -- Periodicals; 540
• DOI: 10.1002/ange.201203047
• Languages: English
• ISSNs: 0044-8249

Abstract

<abstract abstract-type="graphical" xml:lang="de"> <title> <x xml:space="preserve">Abstract</x> </title> <p> <bold>Spontanes Schrumpfen</bold>: Das intrinsisch ungeordnete Tumorsuppressorprotein p53 wurde durch Ionenmobilitätsmassenspektrometrie und Moleküldynamiksimulationen untersucht. Strukturierte p53‐Unterdomänen behalten ihre Topologie beim Transfer in die Gasphase bei. Werden intrinsisch ungeordnete Segmente in die Proteinsequenz eingeführt, so kollabiert jedoch der Komplex spontan in der Gasphase zu einer kompakten Konformation.<boxed-text content-type="graphic" position="anchor" orientation="portrait"><graphic position="anchor" mimetype="image" xlink:href="ark:/27927/pgg1p91sft5" orientation="portrait" xlink:type="simple" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" /></boxed-text></p> </abstract>